If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom
Pontos idő:0:00Teljes hossz:9:58

Videóátirat

Sokat beszéltünk már a fehérjékről, és arról, hogy milyen sokféle szerepük van a biológiai rendszerekben, a hormonoktól kezdve az antitestekig, biztosítják a sejtek szerkezetét, a jelátvitel folyamatát. Egy sor szerep és azon képességük, hogy mindezeket a feladatokat az élő rendszerben megvalósítsák, a szerkezetükből következik, annak mellékterméke. Ebben a videóban a fehérjék szerkezetéről szeretnénk beszélni. Ahhoz, hogy nagy vonalakban megismerjük a fehérjék szerkezetét... Ez itt egy hemoglobinmolekula. Ez a hemoglobinmolekula négy polipeptidláncból áll. Kettő közülük 141, a másik kettő 146 aminosavat, összesen 574 aminosavat tartalmaz. Azonban látod, nem csak véletlenszerű a térszerkezetük, hanem úgy rendeződnek el, hogy az alkalmassá teszi a hemoglobint a feladata ellátására, amely az oxigénszállítás. A vörösvérsejtek oxigénszállítója. Hogy van ez az olyan fehérjéknél, mint a hemoglobin? Nagyon-nagyon sok más típusú fehérje van, amelyek sok-sok más egyéb dolgot csinálnak. Hogy alakul ki a szerkezetük? Az egyik lehetőség ennek áttekintésére... Különböző szintű szerkezetek vannak, vagy különböző fokozatú szerkezetek. Az első szerkezeti szintet elsődleges szerkezetnek nevezhetjük. Elsődleges szerkezet, ez ténylegesen csak az aminosavak sorrendje. Amikor a transzlációs lépésről beszélünk, amikor az mRNS-ről a riboszómára megyünk, és a tRNS hozza az aminosavakat, lerakja, és elkezdi összekapcsolni, az elsődleges szerkezetet építi fel. A DNS, a DNS-ben levő információ, létfontosságú, amit kódol. Kódolja, hogy a különböző aminosavak milyen sorrendben legyenek. Tehát ez csak a sorrend. Az aminosavak sorrendje. A következő szerkezeti szint, – ez csak a sorrend, csak az, hogy hogy keletkezik a polipeptid – de hogy kezd a polipeptid elhajlani ezekbe a formákba, hogy képes legyen a feladatait ellátni? A második szerkezeti szint, amit másodlagos szerkezetnek is nevezhetek, a peptidváz kölcsönhatásainak tulajdonítható. Van erre néhány példám. Itt van néhány példa. Láthatod, hogy van itt egy csomó... Itt van egy polipeptidlánc. Van itt egy csomó aminosav, amelyek peptidkötéssel kapcsolódnak. Ez itt egy peptidkötés, ez itt a karbonilszén és a nitrogén között, ez egy másik peptidkötés. A karbonilszén és a nitrogén között ez egy másik petidkötés. És ez a lánc, ez polipeptidlánc talán lefelé folytatódik, lehet hogy körbemegy, lehet hogy visszafordul, ki tudja? De látjuk, hogy amikor visszatér, a nitrogén után továbbra is karbonilszén, peptidkötés következik, nitrogén, karbonilszén, peptidkötés, de látod mi történik, a két lánc peptidváza kölcsönhatást létesít egymással. Most nem rajzoltam le az oldalláncokat. Csak „R"-t tettem a különböző oldalláncokhoz, de látod hogyan lépnek kölcsönhatásba. Itt nitrogén van. A nitrogén nagy elektronegativitású. Magához vonzza a hidrogén elektronjait, így a hidrogén parciális pozitív töltésű lesz. Az oxigén nagy elektronegativitású. Magához vonzza a szén elektronjait, így parciális negatív töltésű lesz, és így ez a hidrogén és ez az oxigén vonzzák egymást. Ez hidrogénkötés. Régi jól ismert barátunk, a hidrogénkötés. Ugyanez fog itt történni. Tehát ez a két lánc egyfajta redőt alakíthat ki. Ezt béta-redőnek nevezik. Béta-redő. Ide is rajzoltam egy béta-redőt, talán észreveszed mi a különbség. Ez a nitrogéntől az alfa-szén felé haladt, ez itt az alfa-szén, a karbonilszén felé, nitrogén, alfa-szén, karbonilszén, és ez ugyanebbe az irányba halad, nitrogén, alfa-szén, karbonilszén, nitrogén, alfa-szén, karbonilszén. Ez tehát egy párhuzamos béta-redő. Ezek, mindkét kölcsönhatásban lévő oldallánc, bocsánat, a két kölcsönhatásban lévő peptidváz ugyanolyan lefutású, így hívhatjuk ezt egyszerűen párhuzamos béta-redőnek. Na most ez, ezek párhuzamosak, de azt látjuk, hogy nitrogén, alfa-szén, karbonilszén. Nitrogén, alfa-szén, karbonilszén. Ez van a bal oldalon, a jobb oldalon pedig karbonilszén, alfa-szén, nitrogén. Karbonilszén, alfa-szén, nitrogén. Ellenkező irányba megyünk. Így is csináltam, kimásoltam, beillesztettem, de ezt elforgattam. Láthatod, itt fent megfordítva rajzoltam. Itt van ez a kettő, továbbra is van hidrogénkötés ezek között, ezen kötés parciális pozitív vége, a nitrogén-hidrogén-kötés hidrogénes vége és a parciális negatív töltésű oxigén között. Láthatod, hogy továbbra is vannak ezek a hidrogénkötések, de bár ezek a peptidvázak párhuzamosak, a lefutásuk eltérő. Ezért azt mondjuk, ellentétetes lefutású, antiparallel béta-redők. Tehát antiparallel béta-redők. Ez a másodlagos szerkezet egy másik formája. Most itt azt látjuk, hogy a peptidváz ilyen spirális szerkezetbe tekeredik, és hidrogénkötések vannak a spirálszintek között, vagy a hélix különböző rétegei között. Tehát az oxigén itt részlegesen negatív töltésű. Ez a hidrogén részlegesen pozitív, ezért hidrogénkötés alakul ki. Lehet hidrogénkötés itt, ez adja ezt a spirális szerkezetet. Ezt alfa-hélixnek nevezhetjük. Tehát ezek a peptidváz közötti kölcsönhatások adják a másodlagos szerkezetet. Ez a fehérje másodlagos szerkezete. Ezzel még nem vagyunk készen, mivel ezekről az oldalláncokról mondanunk kell valamit. Van közöttük hidrofób, ezeket a részeket befelé húznák, távol ettől, ha ez víz, távol a külső résztől. Egyes oldalláncok közülük hidrogénkötést létesíthet más oldalláncokkal, így azok bizonyos kölcsönhatásokba léphetnek egymással. Lehetnek olyan oldalláncok, amelyek diszulfid kötéseket hoznak létre, amely más oldalláncokkal kialakított kovalens kötés. Ezekről részletesebben beszélünk majd egy későbbi videóban. A harmadik szerkezeti forma, amit harmadlagos szerkezetnek nevezünk, az oldalláncok közötti kölcsönhatásoknak köszönhetően alakul ki. Képzeljük el, hogy van itt egy csomó hidrofób oldallánc. Csak R-rel jelölöm őket, de tegyük föl, hogy hidrofóbok, és mondjuk, hogy a H₂O itt kívül van. Térben kellene gondolkodnunk, valószínűleg távol szeretnének kerülni a H₂O-tól, és hasonlóan, lehetnek hidrofil oldalláncok, poláris oldalláncok kívül. Lehet olyan eset, ahol az egyik oldallánc, legyen R1, a másik R2, ezek lehet, hogy hidrogénkötést létesítenek egymással. Ionos kötést létesítenek egymással. Tehát van egy csomó különböző oldallánc-kölcsönhatás, ami szóba jöhet. Egy későbbi videóban ezt részletezni fogjuk. Az egyetlen polipeptidből álló fehérjéknek csak elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezete lehet. De olyan esetben, mint a hemoglobin, ami több polipeptidből áll, negyedleges szerkezetről is beszélünk. Tehát negyedleges szerkezet. Arról van szó, hogy a különböző polipeptidláncok hogyan kapcsolódnak egymáshoz, hogy egy nagyobb, összetett szerkezet alakuljon ki. Tehát az alegységek közötti kölcsönhatások, vagy több lánc együttes elrendeződése. Tehát több alegység peptidláncainak elrendeződése. – A hemoglobin esetén 4 alegység. – Remélhetőleg elnyerte az elismerésedet, mert ez bámulatos. A fehérjeszerkezet rendkívül érdekes téma, mert olyan sokféle peptid jöhet létre. Ha jobban megértjük, sokkal inkább képesek leszünk a DNS-ből kiindulva az információt lefordítani az elsődleges szerkezetre, és utána megérteni hogyan működnek a fehérjék, mi a feladatuk, hogyan javíthatók meg, hogy láthatnának el más feladatokat. Ez lenyűgöző tudományterület!
A biológia tananyag támogatója: Amgen Foundation
AP® is a registered trademark of the College Board, which has not reviewed this resource.