If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom
Pontos idő:0:00Teljes hossz:7:28

A fehérjék harmadlagos szerkezete

Videóátirat

A fehérjék szerkezetéről szóló videóban beszéltünk a különböző szerkezeti szintekről, az elsődleges szerkezettel kezdve. Most ezt az egészet áttekintjük kicsit. Az elsődleges szerkezet pusztán az aminosavak sorrendje. De utána azon is elkezdhetünk gondolkodni, hogyan alakul ki az alakjuk, ami a másodlagos szerkezet. A másodlagos szerkezet a peptidváz kölcsönhatásaiból adódik. Részletesen tárgyaltuk az áttekintő videóban, ahol néhány tipikus másodlagos szerkezetről beszéltünk. Szó volt a párhuzamos béta-redőkről. Itt fent van két peptidváz. Párhuzamos lefutásúak. Nitrogén, alfa-szén, karbonilszén. Az oldalláncokat csak általános formában, R-rel rajzoltam le. Látható, hogy a peptidvázak között hidrogénkötés alakulhat ki, és ez egy párhuzamos béta-redő. Vagy ha ellenkező lefutásúak, ebben nitrogén, alfa-szén, karbonilszén a sorrend. Ebben karbonil-szén, alfa-szén, nitrogén. Itt antiparallel béta-redő van, és még egyszer, ez a peptidláncok közötti kölcsönhatás eredménye. Vagy lehet alfa-hélix, mint ez, ahol a hidrogénkötések a hélix különböző rétegei között alakulnak ki. Azután a harmadlagos szerkezet következik. A harmadlagos szerkezet az, ahol végül az oldalláncok közötti kölcsönhatásokról beszélünk, és ahol elkezdjük átgondolni, hogy mik is ezek az R csoportok, és milyen hatása van ezeknek az R csoportoknak a fehérje teljes szerkezetére? Hogy egy kicsit könnyebb legyen elképzelni, itt van néhány ábra. Képzeld el, hogy ezt a narancssárgás-barnás görbe, amit iderajzoltam... tételezzük fel a szemléltetés kedvéért, hogy ez egy polipeptidváz. Csak az ismétlés kedvéért gondolj az elsődleges szerkezetre, ami azt jelenti, hogy van ez az aminosav, utána ez az aminosav, majd ez az aminosav. Tehát ez a sorrend az elsődleges szerkezet. Azután a peptidvázláncban lehet kölcsönhatás. Lehet itt, ez egy antiparallel béta-redő, itt vannak hidrogénkötések. Próbálok szaggatott vonalat rajzolni, de ez nagyon kicsi. Itt vannak hidrogénkötések a két peptidváz között. Nem rajzoltam ide az oldalláncokat. Itt lehet alfa-hélix. Még egyszer, hidrogénkötések vannak a hélix szintjei között. De most beszéljünk a harmadlagos szerkezetről. A harmadlagos szerkezet az oldalláncokról szól. Ez itt egy példa a harmadlagos szerkezetre, rajzoltam egy csomó oldalláncot. Ez a valiné, nem rajzoltam le a peptidvázat. A peptidváz itt fent van. Nyilvánvaló, hogy ez a rajz nem arányos. De a valin oldallánca, az R csoportja tisztán szénhidrogén, ami hidrofób. Az egyik jól ismert kölcsönhatás, amit láthatsz a hidrofób oldalláncoknál az, hogy a hidrofób láncok nem akarnak a fehérje külső részére kerülni, ami vizes oldatban van, ami vízzel érintkezik. Ezért a belső részben összeállhatnak, és ez határozhatja meg, hogy a lánc, a polipeptidlánc hol hajlik meg, vagy hogy milyen alakú az egész fehérje. Ez például lehet hidrofób. Ezek hidrofóbok lehetnek, és víztől távol úgymond összetapadnak. Mindent síkban rajzolok, de nyilvánvaló, hogy a fehérjék háromdimenziósak, ez teszi olyan érdekessé az alakjukat, amit gyakran nehéz teljesen átlátni. Lehet benne például szerin, aminek hidroxilcsoport van az oldalláncában. Mivel a hidroxilcsoport poláris, tudjuk, hogy az oxigénnek sokkal nagyobb az elektronegatavitása, mint a hidrogénnek, így az oxigénnek parciális negatív töltése lesz. Ennek a hidrogénnek parciális pozitív töltése lesz. Ennek következtében ez az oldallánc sokkal hidrofilebb, így a fehérje külső részére kerülhet, ami érintkezik a vizes oldattal. Vagy akár hidrogénkötést létesíthet más oldalláncokkal. Tehát tételezzük fel, hogy ilyen oldalláncok vannak. Még egyszer mondom, nem méretarányos a rajz. Kinagyítom ezeket az oldalláncokat. De talán van másik oldallánc, így rajzolom le... Van másik oldallánc, amely... ...sok minden van... ... itt van, csak pontokat rajzolok ide. Sok minden van itt, de van itt oxigén, ami hidrogénhez kötődik. Lehet több ilyen hidrogénkötés, ami szintén rögzíti a szerkezetet. Lehet olyan eset, hogy ionos az oldallánc, hogy töltése van az oldalláncnak. Ennek az oldalláncnak lehet pozitív töltése. A polipeptidvázban – hadd kanyarítsam így vissza – lehet olyan oldallánc, amelynek negatív töltése van, így ezek vonzzák egymást, ionos kötés alakul ki. Akár kovalens kötés is lehet az oldalláncok között. Ez itt egy tipikus kovalens kötés, ami két ciszteinoldallánc között alakulhat ki, mindkettő tartalmaz ként. Ha egymástól függetlenek, akkor mindkét kén... Tehát ez cisztein, ez a nitrogén, ez az alfa-szén, ez a karbonilszén. Megpróbálom lerajzolni a ciszteines részt. Amikor nem vesz részt ezekben a diszulfidkötésekben, akkor ez a kén itt kovalens kötést létesít egy hidrogénnel. Azonban megfelelő körülmények között kovalens kötést létesíthet másik kénnel. Ebben az esetben ez itt egy másik ciszteinoldallánc, ez pedig itt egy diszulfidkötés, amit van, hogy diszulfidhídnak is neveznek. Így el tudod képzelni, – ha ez itt egy ciszteinmolekula, a peptidváz ezen része, ez cisztein, ez cisztein –, hogy a két oldallánc létrehozhatja ezt a diszulfidhidat, egyfajta kapcsot, amely összetartja a két részt, vagy a teljes polipeptid ezen részét. Remélhetőleg így már átlátod mindazokat a kölcsönhatásokat, amelyek részt vehetnek a fehérje szerkezetének kialakításában. És végül, de nem utolsósorban, a negyedleges szerkezet, amely az összetett polipeptidláncok egymáshoz viszonyított elrendeződése. Mindez, ez a teljes videósorozat segít megérteni, hogy még ha ismered is az aminosavak sorrendjét, a fehérjék különféle alakjai és a különböző kölcsönhatások adják a fehérjék összetettségét, a szépségét, azon képességüket, hogy ezeket a feladatokat ellássák, hogy enzimként reakciókat katalizáljanak, hogy szabályozó hormonok legyenek, hogy szerkezeti egységet hozzanak létre, hogy segítsék az oxigén szállítását, mint például a hemoglobin esetében. Ez hatalmas kutatási terület. Még akkor is, ha ismerjük a szekvenciát. Milyen alakja van a fehérjének? És a fehérje alakjából adódóan hogyan változtathatunk a fehérjén, vagy ki tudja, mi máson? Szóval lenyűgöző ez a kutatási terület!
A biológia tananyag támogatója: Amgen Foundation