If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom

Enzimek – összefoglalás

Alapfogalmak

FogalomJelentés
KatalizátorOlyan anyag, amely felgyorsítja a kémiai reakciót, anélkül, hogy ő maga megváltozna.
EnzimBiológiai katalizátor (általában fehérje).
SzubsztrátA reakcióban részt vevő molekula, amelyet az enzim átalakít.
Aktív centrumAz enzimnek az a része, amelyikhez a szubsztrát kötődik.

Az enzimek szerkezete és működése

Az enzimek katalizátorok. Legtöbbször fehérjék, bár egyes ribonukleinsav (RNS) molekulák is működnek enzimként.
Az enzimek csökkentik a reakciók aktiválási energiáját – azaz a reakciók lejátszódásához szükséges energiamennyiséget. Ezt úgy érik el, hogy megkötnek egy szubsztrátot, és olyan helyzetben tartják, amely elősegíti, hogy a reakció hatékonyabban mehessen végbe.
Katalizátor jelenlétében, illetve katalizátor nélkül lejátszódó reakció energiadiagramja. Katalizátor jelenlétében az aktiválási energia alacsonyabb, mint katalizátor nélkül.
A módosított ábra forrása: OpenStax, CC BY 3.0.
Az enzimnek azt a részét, ahová a szubsztrát kötődik, aktív centrumnak nevezzük. Itt az enzim kissé megváltoztatja az alakját, amely így szorosan illeszkedik a szubsztráthoz, kialakítva az enzim-szubsztrát komplexet.

Az enzimaktivitást befolyásoló hatások

Az enzimek aktivitását számos tényező befolyásolhatja, mint például a hőmérséklet, a pH és a koncentráció.
Az enzimek meghatározott hőmérséklet- és pH-tartományokban működnek a legjobban. Az optimálistól eltérő körülmények miatt az enzim elveszítheti a szubsztrátkötő képességét.
  • Hőmérséklet: a hőmérséklet emelése általában felgyorsítja, a hőmérséklet csökkentése pedig lelassítja a reakciókat. A szélsőségesen magas hőmérséklet azonban azt eredményezheti, hogy az enzim elveszíti eredeti alakját (denaturálódik), és a működése leáll.
  • pH: minden enzimnek megvan az optimális pH-tartománya. Ha a pH úgy változik meg, hogy ezen a tartományon kívülre esik, az lecsökkenti az enzim aktivitását. A szélsőséges pH-értékek az enzimek denaturálódását okozhatják.
  • Enzimkoncentráció: az enzim koncentrációjának növelése felgyorsítja a reakciót, amennyiben elég megköthető szubsztrát áll rendelkezésre. Ha már az összes szubsztrát megkötődött, akkor a reakció nem gyorsul tovább, mivel a feleslegben hozzáadott enzimmolekulák számára nem marad semmi, amit megköthetnének.
  • Szubsztrátkoncentráció: a szubsztrát koncentrációjának növelése a reakció sebességét is fokozza egy bizonyos pontig. Ha már az összes enzim megkötődött, akkor a szubsztrátkoncentráció további növekedése nem befolyásolja a reakció sebességét, mivel a rendelkezésre álló enzimmolekulák telítettek, és maximális sebességgel működnek.

Gyakori hibák és félreértések

  • Az enzimek „specifikusak”. Az egyes enzimtípusok jellemzően csak egy vagy néhány szubsztráttal reagálnak. Némely enzimek specifikusabbak, mint mások, és csak egyetlen fajta szubsztrátot kötnek meg. Más enzimek többféle molekulát is képesek átalakítani, amennyiben azok tartalmazzák azt a fajta kötést vagy atomcsoportot, amelyet az enzim felismer.
Szubsztrátmolekula, amint éppen megkötődik az enzim aktív centrumában.
A módosított ábra forrása: Enzimek, 2. ábra; OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
  • Az enzimek újrahasznosíthatók. Az enzimek nem reagensként vesznek részt a reakciókban, és nem használódnak fel a reakciók során. Miután egy enzim megkötött egy szubsztrátot és katalizálta a reakciót, az enzim változatlan állapotban felszabadul, és felhasználható egy következő reakcióban. Ez azt jelenti, hogy az egyes reakciókban az enzim- és a szubsztrátmolekulák aránya nem szükségszerűen 1:1.

Szeretnél részt venni a beszélgetésben?

Még nincs hozzászólás.
Tudsz angolul? Kattints ide, ha meg szeretnéd nézni, milyen beszélgetések folynak a Khan Academy angol nyelvű oldalán.