If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom

Az enzimreakciók sebessége és a pH

A pH és az enzimaktivitás viszonyának felfedezése.

Videóátirat

Ebben a videóban az enzimekről lesz szó, főként pedig a pH hatásáról az enzimekre. Arról, hogy a savas vagy lúgos környezet hogyan befolyásolja az enzimaktivitást. Bevezetőként egy kis ismétlés: az enzimek sokféle reakciót katalizáló molekulák, amelyek mindenütt jelen vannak a biológiai rendszerekben. A legtöbb enzim fehérje, gyakran nagy méretűek, aminosavláncokból állnak. Le is rajzolok egy aminosavláncot, amelyben minden kör egy aminosavat jelent. Ennek az elsődleges szerkezete csupán az aminosavak kapcsolódási sorrendje, de van másodlagos szerkezete is, amely az aminosav gerincen belül kialakuló kapcsolatokat jelenti. Ezek nagy része hidrogénkötés. Tegyük fel, hogy ez a két aminosav hidrogénkötéssel összekapcsolódik. Az ismétlés kedvéért: a hidrogénkötés olyan kapcsolat, amely egy hidrogénatom és egy nagyobb elektronegativitású atom között alakul ki. Ezt láthattuk például a vízben is. Iderajzolok néhány vízmolekulát. Ez csak ismétlés. A vízben kovalens kötések alakulnak ki az oxigén- és hidrogénatomok között. Mondhatni megosztoznak az elektronokon, ám mivel az oxigén elektronegativitása nagyobb, erősebben vonzza az elektronokat, az elektronok többet időznek az oxigénatomok körül. Így a vízmolekulának az oxigén felőli végén részlegesen negatív töltés alakul ki, a hidrogénatomok felőli végein pedig részlegesen pozitív töltés alakul ki. Ez a görög delta kisbetű a részleges töltés jele. A részlegesen negatív végek vonzódnak egy másik molekula részlegesen pozitív végeihez. Szóval ezek a hidrogénkötések. Nem csak hidrogén- és oxigénatomok közt jönnek létre, hanem gyakran hidrogén- és nitrogénatomok közt, amely szintén nagy elektronegativitású atom. A hidrogénkötések nem csak a fehérjék másodlagos szerkezetét határozzák meg, ezen át pedig a fehérjemolekula alakját, hanem kölcsönhatásba léphetnek a fehérje szubsztrátjával is, amelynek az átalakulását a fehérje katalizálja. Ha például ez itt a szubsztrát, (most csak egy nagy piros körrel jelölöm), akkor egyes részei hidrogénkötéseket alakíthatnak ki magával az enzimmel. Ha szeretnéd jobban szemügyre venni, itt egy részletes ábra, amin egy szubsztrát kapcsolódik egy enzimhez. Sárgával bekarikázva látható a szubsztrát. Ezek a pontozott vonalak pedig a hidrogénkötések. Itt látható egy hidrogénkötés nitrogén- és hidrogénatom közt, itt pedig oxigén- és hidrogénatom közt. A sárga rész tehát a szubsztrát, ami pedig körülveszi, az maga az enzim. Eddig rendben, de hogy jön ide a pH? Ehhez fel kell idéznünk, hogy mit is jelent a pH. A pH, azaz a „hidrogénkitevő”, (innen ered a „p” betű) egy negatív logaritmus, (többnyire így vezetik be kémia órán) a hidrogénionok koncentrációjának negatív logaritmusa. A hidrogénion lényegében egy proton. Hogyan befolyásolja ez egy enzim alakját, és a kötődési képességét a szubsztráthoz, amit az enzim éppen átalakít? Ha ott van körülötte egy csomó hidrogénion, – többnyire oxóniumion formájában, amely egy olyan vízmolekula, amelyben az oxigénhez még egy további hidrogénion (proton) kapcsolódik –, az megzavarhatja ezeket a hidrogénkötéseket. Némelyik proton odaférkőzik valamelyik molekula negatív végéhez, vagy taszíthatja valamelyik molekula pozitív végét. Ebből sejthető, hogy a különféle enzimek eltérő aktivitást mutatnak különböző pH-értékeken. Nos, ez pontosan így is van. Gyakran látni ehhez hasonló diagramot. A függőleges tengelyen a reakciósebességet ábrázoljuk. A reakciósebesség növekszik, ahogy függőlegesen fölfelé haladunk. Ezen a tengelyen pedig a pH értéke látható. Jegyezd meg: a negatív előjel miatt a magas hidrogénion-koncentráció (a negatív előjel miatt) alacsony pH értéket jelent, ez pedig savas kémhatású közeget. Az alacsony hidrogénion-koncentráció pedig magas pH értéket jelent (a negatív előjel miatt), és bázikus közeget. Ha a pH értéke 7 körül van, az azt jelenti, hogy a közeg semleges. A különböző enzimek aktivitása más-más pH értékeken a legnagyobb. Van például olyan enzim, amely a legnagyobb aktivitását körülbelül 4-es pH-jú közegben éri el, amely viszonylag savas. Az ilyen típusú enzim jellemző előfordulási helye például a gyomor, amely nagyon savas környezet. Más enzimek viszont kevésbé jól működnek savas közegben, semleges közegben viszont jól működnek. Például ez a csúcs legyen mondjuk 7-es pH-n. Ismét más enzimek pedig jobban működnek lúgos közegben. Ez az emberi testben is megfigyelhető. A lipáz például egy zsírbontó enzim. A gyomorban található lipáz-változat optimuma ehhez van közelebb, nagyjából 4-5-ös pH körül. A hasnyálmirigyben termelődő lipáz viszont a vékonybélben fejti ki a hatását, amely semlegesebb, sőt, enyhén lúgos környezet. Ennek az aktivitása 8-as pH körül optimális. Erről ennyit. A lényeg az, hogy az enzim alakja így a szubsztrátkötő képessége a hidrogénkötéseken alapul. Sejthető, hogy a hidrogénkötésekre hatással van a hidrogénion-koncentráció. Emiatt az enzimtől függően (és néha a kérdéses szubsztráttól is) különböző lehet a reakciók sebessége különböző pH értékek mellett. Egyes enzimek jobban működnek savas közegben, más enzimek pedig semleges vagy lúgos közegben.