If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom

Az enzimek és az aktív centrum

Az enzimek mint biológiai katalizátorok. Aktiválási energia, aktív centrum, a környezet hatása az enzimaktivitásra.

Bevezetés

Gyermekkoromban szemüveges voltam, és minden vágyam az volt, hogy kontaktlencsét hordhassak. Amikor végre megkaphattam, annak az egyik feltétele az volt, hogy nagyon-nagyon vigyáznom kellett rá, azaz naponta meg kellett mosni tisztítószerrel, steril oldatban kellett tárolni, és hetente egyszer néhány csepp „enzimatikus tisztítószerrel” kellett kezelni. Nem egészen értettem, hogy mi az az „enzimatikus tisztítószer”, de azt nagyon megjegyeztem, hogy ha a tisztítószerbe áztatott lencsét elfelejtjük leöblíteni, mielőtt a szemünkbe tesszük, akkor jó negyedórán át égető fájdalmat okoz.
Mint később megtudtam, az „enzimatikus” kifejezés csupán annyit jelent, hogy a tisztítószer egy vagy több enzimet tartalmaz, olyan fehérjéket, amelyek egyes kémiai reakciókat katalizálnak – ebben az esetben olyan reakciókat, amelyek lebontották a kontaktlencsémen egy heti használat után lerakódott váladékréteget. (A szemembe kerülve vélhetően azért csípett, mert az enzimek a szemben is készségesen lebontják a váladékot.) Ebben a leckében alaposabban megvizsgáljuk, hogy mik is azok az enzimek, és hogyan katalizálnak egy adott kémiai reakciót.

Az enzimek és az aktiválási energia

Az olyan anyagot, amelyik felgyorsítja a kémiai reakciót – anélkül, hogy maga is reakcióba lépne – katalizátornak nevezzük. Az élő szervezetekben végbemenő biokémiai reakciók katalizátorai az enzimek. Az enzimek többnyire fehérjék, bár egyes ribonukleinsav (RNS) molekulák is működnek enzimként.
Az enzimek kulcsfontosságú feladata az, hogy csökkentsék a reakció aktiválási energiáját – vagyis azt az energiamennyiséget, amelyet be kell fektetni a reakció megindításához. Az enzimek úgy működnek, hogy hozzákötődnek a kiindulási anyagok molekuláihoz, és olyan helyzetben rögzítik őket, hogy a kémiai kötések felbomlása és képződése könnyebben végbemenjen.
Reakció energiadiagramja katalizátor jelenlétében, illetve hiányában. Katalizátor jelenlétében az aktiválási energia alacsonyabb, mint annak hiányában. A katalizátorok azonban nem változtatják meg az adott reakcióra jellemző ∆G értéket.
_A módosított ábra forrása: Potenciális, kinetikus, szabad- és aktiválási energia, 5. ábra; OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._
Fontos tisztázni azt, hogy az enzimek nem befolyásolják az adott reakcióra jellemző szabadenergia (∆G) értékét. Tehát nem változtatnak azon, hogy egy reakció összességében energiafelszabadító vagy energiaelnyelő jellegű-e. Ez azért van így, mert az enzimek nem befolyásolják a reaktánsok, illetve a termékek szabadenergiáját.
Az enzimek ehelyett az átmeneti állapot (aktivált komplex) energiáját csökkentik. Ez egy instabil állapot, amelyen a reaktánsoknak át kell jutniuk ahhoz, hogy termékekké váljanak. Az átmeneti állapot a fenti ábrán az „energiadomb" tetején található.

Aktív centrumok és szubsztrátspecifikusság

Az enzim úgy katalizálja a reakciót, hogy hozzákötődik egy vagy több reaktáns molekulához. Ezek a molekulák az enzim szubsztrátjai.
Egyes reakciókban egyetlen szubsztrát több termékké bomlik le. Más reakciókban két szubsztrát egyesül egy nagyobb molekulává, vagy kicserélik egyes darabjaikat. Voltaképpen minden elképzelhető biológiai reakciótípushoz tartozik egy enzim, amelyik azt felgyorsítja.
Az enzimnek azt a területét, ahová a szubsztrát kapcsolódik, aktív centrumnak nevezzük (mivel ott történik a „katalitikus esemény”).
Egy szubsztrát molekula megkötődik az enzim aktív centrumában. Ezzel kialakul az enzim-szubsztrát komplex. Ezután végbemegy a reakció, a szubsztrát átalakul termékkké, és kialakul az enzim-termék komplex. Végül a termékek leválnak az enzim aktív centrumáról.
A módosított ábra forrása: Enzimek, 2. ábra; OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
A fehérjék aminosav egységekből állnak. A fehérjéből felépülő enzimekben az aktív centrum tulajdonságait az azt alkotó aminosavak határozzák meg. Ezeknek az aminosavaknak az oldalláncai lehetnek nagyok vagy kicsik, savasak vagy bázikusak, hidrofil vagy hidrofób jellegűek.
Az aktív centrumot alkotó aminosavak jellege és a térbeli elhelyezkedésük biztosítja, hogy az aktív centrum mérete, alakja és kémiai viselkedése teljesen egyedi legyen. Ezeknek az aminosavaknak köszönhetően az enzim aktív centruma egyedi módon képes kapcsolódni egy adott célponthoz – az enzim szubsztrátjához vagy szubsztrátjaihoz –, és előmozdítani részvételüket a kémiai reakcióban.

Az enzimek működését befolyásoló környezeti hatások

Mivel az aktív centrumok szerkezete hajszálpontosan egy-egy adott kémiai reakcióhoz igazodik, nagyon érzékenyek lehetnek az enzim környezetében végbemenő változásokra. Az aktív centrumot és az enzimműködést befolyásoló tényezők többek között az alábbiak lehetnek:
  • Hőmérséklet. A magasabb hőmérséklet általában növeli a reakció sebességét, mind az enzim által katalizált, mind az egyéb típusú reakciók esetében. Ha azonban a hőmérséklet egy elfogadható tartományon túl növekszik vagy csökken, az hatással lehet az aktív centrumot összetartó kötésekre, így azok kevésbé lesznek alkalmasak a szubsztrátok megkötésére. A nagyon magas hőmérséklet hatására (állati enzimek esetében 40 C vagy 104 F fölött) az enzim denaturálódhat, elveszítve eredeti alakját és működőképességét.
  • pH. Az enzimek működését a pH is befolyásolhatja. Az aktív centrumot alkotó aminosav-részletek gyakran savas vagy bázikus jellegűek, ami fontos tényező a katalízis szempontjából. A pH változása hatással lehet ezekre a részletekre, így megnehezítheti a szubsztrátok megkötődését. Az enzimek egy adott pH-tartományban működnek a legjobban, és a hőmérséklethez hasonlóan a szélsőséges (savas vagy bázikus) pH-értékek is denaturálhatják az enzimeket.

Indukált illeszkedés

Az enzim aktív helyének és a szubsztrátnak az illeszkedése nem olyan egyszerű, mint egy kirakójáték két darabja közötti kapcsolat (bár régebben így vélték a tudósok, az úgynevezett „kulcs a zárban” modellnek megfelelően).
Ehelyett az enzim kissé megváltoztatja az alakját, amikor a szubsztrátjához kötődik, ez pedig még szorosabb illeszkedést eredményez. Az enzim szerkezetének ezt a finom igazodását a szubsztráthoz indukált illeszkedésnek nevezzük.
Az enzimkatalízis indukált illeszkedés modelljének ábrázolása. Ahogy a szubsztrát az aktív centrumhoz kötődik, az aktív centrum kissé megváltoztatja az alakját, szorosabban rögzítve a szubsztrátot, felkészülve a reakció katalizálására. A reakció lejátszódása után a termékek kiszabadulnak az aktív centrumból és szétszélednek.
A módosított ábra forrása: Enzimek, 2. ábra; OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
Tudjuk, hogy az enzimek a szubsztráthoz kötődve csökkentik a reakció aktiválási energiáját, így az gyorsabban megy végbe. De vajon mit művel az enzim a szubsztráttal, ami csökkenti az aktiválási energiát?
A válasz az enzimtől függ. Egyes enzimek azzal gyorsítják fel a kémiai reakciókat, hogy két szubsztrátot a megfelelő térbeli helyzetben hoznak össze. Mások olyan környezetet alakítanak ki az aktív centrumban, amely kedvező a reakció szempontjából (például enyhén savas vagy apoláris). Az enzim-szubsztrát komplex kialakulása is csökkentheti az aktiválási energiát azáltal, hogy a szubsztrátmolekulákat úgy hajlítja meg, hogy ez megkönnyíti a kötések felbontását, és segít az átmeneti állapot elérésében.
Végül egyes enzimek úgy csökkentik az aktiválási energiát, hogy maguk is részt vesznek a kémiai reakcióban. Ilyenkor az aktív centrumot alkotó aminosavrészletek a reakciófolyamat részeként ideiglenes kovalens kötéseket alakíthatnak ki a szubsztrátmolekulákkal.
Az „ideiglenes” kifejezés itt nagyon fontos. Az enzimek a reakció végén minden esetben visszatérnek az eredeti állapotukba – nem maradnak a reagáló molekulákhoz kötve. Valójában az enzimek egyik jellemző tulajdonsága, hogy az általuk katalizált reakciók nem változtatják meg őket. Amikor egy enzim befejezi a reakció katalizálását, egyszerűen csak elereszti a terméket (vagy termékeket), és készen áll a katalízis következő ciklusára.

A Khan Academyn kívüli további információk

Szeretnél többet megtudni a hőmérsékletnek az enzimek működésére gyakorolt hatásáról? Nézd meg ezt az interaktív képet a LabXchange-től.
Szeretnél többet megtudni a pH-nak enzimműködésre gyakorolt hatásáról? Nézd meg ezt az interaktív képet a LabXchange-től.
A LabXchange ingyenes online természettudományos oktatási platform, amelyet a Harvard’s Faculty of Arts and Sciences hozott létre, és amelynek az Amgen Foundation a támogatója.

Szeretnél részt venni a beszélgetésben?

Még nincs hozzászólás.
Tudsz angolul? Kattints ide, ha meg szeretnéd nézni, milyen beszélgetések folynak a Khan Academy angol nyelvű oldalán.