If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *.kastatic.org és a *.kasandbox.org nincsenek blokkolva.

Fő tartalom

Bevezetés a fehérjékbe és az aminosavakba

Különböző típusú fehérjék. Az aminosavak szerkezete és tulajdonságai. A peptidkötések kialakulása.

Bevezetés

Hajlamosak vagyunk úgy gondolni a fehérjékre, mint valami gyűjtőnévre: homogén anyag, aminek bizonyos mennyiségben szerepelnie kell az étrendünkben. Azonban ha egyszer molekuláris biológiával foglalkozó laboratóriumban dolgoznál (mondjuk egy nyári gyakorlat alkalmával), könnyen lehet, hogy attól fogva egészen másképp tekintenél a fehérjékre.
Hogy is van ez? Nos, talán első kézből láthattad, hogy a fehérje nem csupán egy anyag. Ehelyett rengeteg különböző fehérje létezik egy szervezetben, vagy akár csak egyetlen sejtben is. Annyiféle méretben, formában és típusban, amennyit csak el tudsz képzelni, melyeknek mind megvannak a maguk egyedi, különleges feladatai. Néhányuk szerkezeti elem, melyek a sejtek alakját vagy azok mozgását segítik. Mások jelzőanyagként viselkednek, úgy áramlanak a sejtek között, mint az üzenetek a palackban. Míg megint mások metabolikus enzimek, melyek összekapcsolják vagy éppen szétszedik a sejt számára szükséges biomolekulákat. De arra is megvan az esély, hogy az egyik ilyen fehérje éppen a Te kísérleted molekuláris játékosa lesz!
A fehérjék az élő rendszerek egyik legelterjedtebb szerves molekulái közé tartoznak, és mind szerkezetükben, mind funkciójukban jóval változatosabbak, mint a makromolekulák más csoportjai. Egyetlen sejt több ezer fehérjét tartalmazhat, miközben mindegyik egyedi funkcióval rendelkezik. Bár szerkezetük, akárcsak a funkciójuk, nagymértékben különbözik, minden fehérje egy vagy több aminosavláncból épül fel. Ebben a leckében részletesebben megvizsgáljuk a fehérjék építőköveit, szerkezetét és szerepét.

A fehérjék típusai és funkciói

A fehérjék sokféle szerepet játszhatnak a sejtekben vagy szervezetekben. A következőkben a legelterjedtebb fehérjék néhány olyan példájára fogunk kitérni, melyek számodra is ismerősek lehetnek, és amelyek sok szervezet biológiájában fontosak (beleértve minket is).

Enzimek

Az enzimek a biokémiai reakciók katalizátoraiként működnek, ami azt jelenti, hogy gyorsítják a reakciókat. Mindegyik enzim egy vagy több szubsztrátot ismer fel, vagyis azokat a molekulákat, melyek kiindulási vegyületként szolgálnak az enzimek által katalizált reakcióhoz. Különböző enzimek különböző típusú reakciókban vesznek részt, és lebonthatják, összekapcsolhatják vagy átrendezhetik szubsztrátjaikat.
A szervezetedben megtalálható enzimek egyik példája a nyálban levő amiláz, amely az amilózt (a keményítő egyik típusát) bontja le kisebb cukrokra. Maga az amilóz nem valami édes, de a kisebb cukrok már igen. Ez az oka annak, hogy a keményítőt tartalmazó ételek sokszor édesebbnek érződnek, ha hosszabban rágod őket: a nyálban levő amilázt munkára fogod.

Hormonok

A hormonok a belső elválasztású sejtek (mint például az agyalapi mirigy sejtjei) által termelt, nagy hatótávolságú kémiai jelek. Olyan specifikus élettani folyamatokat szabályoznak, mint a növekedés, fejlődés, anyagcsere és szaporodás. Míg egyes hormonok szteroidalapúak (lásd a lipidekről szóló leckét), mások fehérjék. Ezeket a fehérjealapú hormonokat általában peptidhormonoknak nevezzük.
Az inzulin például fontos peptidhormon, amely segít szabályozni a vércukorszintünket. Amikor a vércukorszint megemelkedik (például étkezés után), a hasnyálmirigy arra specializálódott sejtjei inzulint termelnek. Az inzulin a májban és a test egyéb részeiben lévő sejtekhez kapcsolódik, ezáltal serkentve azok glükózfelvételét. Ez a folyamat segít visszaállítani a vércukorszint normál, nyugalmi állapotát.
Az alábbi táblázatban néhány további fehérje és azok funkciói láthatóak:
Fehérjetípusok és azok funkciói
SzerepPéldaFunkciók
EmésztőenzimAmiláz, lipáz, pepszinAz élelmiszerben lévő tápanyagokat apró darabokra bontják, melyek könnyen felszívódhatnak.
SzállításHemoglobinA vérben vagy a nyirokrendszerben, az egész testen keresztül szállít anyagokat.
Szerkezeti fehérjeAktin, tubulin, keratinKülönböző szerkezeti elemek felépítése, például a citoszkeletoné (sejtváz).
Hormon jelzésekInzulin, glukagonKoordinálják a különböző testi rendszerek működését.
VédekezésAntitestekA szervezetet idegen kórokozókkal szembeni védelme.
ÖsszehúzódásMiozinIzomösszehúzódás működtetése.
TárolásHüvelyes növények tároló fehérjéi, tojásfehérje (albumin)Élelem biztosítása az embrió vagy a palánta korai fejlődéséhez.
Az OpenStax College, Biology módosított táblázata.
A fehérjék sokféle formában és méretben léteznek. Egyesek gömb alakúak (durván gömbölyűek), míg mások hosszú, vékony szálakra emlékeztetnek. Például a hemoglobin fehérje, ami oxigént szállít a vérben, gömbölyű, míg a bőrünkben található kollagén rostos (hosszúkás alakú) fehérje.
A fehérje alakja létfontosságú a funkciója szempontjából, és – amint azt a következő leckében látni fogjuk – sokféle kémiai kötés fontos lehet ennek az alaknak a megőrzésében. A hőmérséklet és a pH változása, valamint egyes vegyi anyagok jelenléte megváltoztathatja a fehérje alakját, mely ezáltal elveszítheti a funkcionalitását. Ezt a folyamatot denaturációnak hívjuk.

Aminosavak

Az aminosavak a fehérjéket felépítő monomerek. Pontosabban egy fehérje egy vagy több lineáris aminosavláncból épül fel, melyek mindegyikét polipeptidnek nevezzük. (Egy kicsit lejjebb látni fogjuk, honnan származik ez a név.) A fehérjékben általában 20 féle aminosav található.
Az aminosavak általános szerkezete, látható az aminocsoport, a karboxilcsoport, az alfa-szén és az R-csoport.
Kép forrása: OpenStax Biology.
Az aminosavak közös szerkezeti jellemzője, hogy egy központi, más néven alfa (α) szénatomot tartalmaznak, amelyhez egy aminocsoport (NH2), egy karboxilcsoport (COOH) és egy hidrogénatom kapcsolódik.
Bár az aminosavak fent bemutatott általános formájában az egyszerűség kedvéért az amino- és karboxilcsoportot semlegesként ábrázoltuk, valójában jellemzően nem így fordulnak elő. Fiziológiás pH-n (7,2 - 7,4), az aminocsoport jellemzően protonált, és pozitív töltése van, míg a karboxilcsoport általában deprotonált, és negatív töltést hordoz.
Mindegyik aminosavban található még egy, a központi atomhoz kapcsolódó másik atom, vagy atomcsoport. Ezt R-csoportként ismerjük, és ez határozza meg az aminosav mivoltát. Például ha az R-csoport egy hidrogénatom, akkor az aminosav a glicin, míg ha az R-csoport egy metilcsoport (CH3), akkor az aminosav az alanin. Az alábbi táblázatban a húsz leggyakoribb aminosav látható. R-csoportjaikat kékkel emeltük ki.
A táblázat fiziológiás pH-értéken (7,2-7,4), protonált formájukban ábrázolja a 20 leggyakoribb aminosavat.
A kép szerzője: „Dancojocari”. A kép a CC BY-SA 3.0 vagy a GFDL licenc által engedélyezett. Forrás: Wikimedia Commons.
Az oldallánc tulajdonságai határozzák meg az aminosavak kémiai viselkedését (azaz hogy savas, bázikus, poláris vagy apoláris). Az olyan aminosavak mint például a valin és a leucin apolárisak és hidrofóbok, míg az olyan aminosavak mint a szerin és a glutamin, hidrofil oldalláncaik miatt polárisak. Néhány aminosavnak, mint a lizin és az arginin, olyan oldallánca van, melyek fiziológiás pH-n pozitív töltésűek, és bázikus aminosavaknak tekintendők. (Olykor a hisztidint is ide soroljuk, bár fiziológiás pH-n legtöbbször deprotonált formában van.) Az aszparaginsav és a glutaminsav viszont fiziológiás pH-n negatív töltésű, és savasnak tekinthető.
Néhány további aminosav R-csoportja különleges tulajdonságokkal rendelkezik, melyek bizonyítottan fontos szerepet játszanak a fehérjék szerkezete szempontjából:
  • A prolinnak olyan R-csoportja van, amely saját aminocsoportjához kapcsolódik vissza, és ezáltal gyűrűs szerkezet képez. Emiatt szerkezete eltér az aminosavak általános formájától, mivel nincs benne a többi aminosavra jellemző NH3+-aminocsoport. Ha most azt gondolod, a gyűrűs szerkezet furcsán nézhet ki, igazad van: a prolin gyakran okoz elhajlást vagy hurkot az aminosavláncban.
  • A cisztein tiolcsoportot (-SH) tartalmaz, és kovalens kötést képezhet másik ciszteinnel. Később azt is megtudhatjuk a Fehérjék szerkezeti sorrendjei című leckében, hogy ez miért fontos a fehérje szerkezete és funkciója szempontjából.
Végül van néhány olyan „nemszokványos” aminosav, amely csak bizonyos körülmények között fordul elő a fehérjékben.

Peptidkötés

A sejtjeidben megtalálható összes fehérje egy vagy több polipeptidláncból épül fel. Minden egyes polipeptidlánc aminosavakból áll, melyek meghatározott sorrendben kapcsolódnak egymáshoz. A polipeptid olyan, mint egy hosszú szó, melyet aminosavakból lehetne „kibetűzni”.4 Az aminosavak kémiai tulajdonságai és sorrendjük kulcsfontosságú a polipeptid és a fehérje szerkezetének és működésének szempontjából. De valójában hogyan is kapcsolódnak láncokba az aminosavak?
A polipeptid aminosavai kovalens kötéssel, vagy más néven peptidkötéssel kapcsolódnak szomszédjaikhoz. Mindegyik kötés vízkilépéssel járó (kondenzációs) reakcióval jön létre. A fehérjeszintézis során a növekvő polipeptidlánc végén levő aminosav karboxilcsoportja reagál a következő aminosav aminocsoportjával, miközben egy vízmolekula szabadul fel. Ennek eredménye az aminosavak között létrejövő kötés, a peptidkötés.
Peptidkötés kialakulása két aminosav között. Egy peptidkötésben az egyik aminosav karbonil-szénatomja (C) egy másik aminosav aminocsoportjához (N) kapcsolódik.
A kép az OpenStax Biology ábrájának módosított változata.
Az aminosavak szerkezetének következtében a polipeptidláncnak irányítottsága van, vagyis két vége, amelyek kémiailag különböznek egymástól. A polipeptid egyik végén egy szabad aminocsoport található, így ezt a végét amino-terminálisnak (vagy más néven N-terminálisnak) nevezzük. A másik végét, melyen egy szabad karboxilcsoport található, karboxil-terminális (vagy másképpen C-terminális) láncvégnek hívjuk. A fentebb látható nagyon rövid polipeptiden az N-terminális a bal, míg a C-terminális a jobb oldalon található.
Hogyan jutunk el egy polipeptid aminosav-szekvenciájától egy működő fehérje háromdimenziós szerkezetéig? Annak megértéséhez, hogy miként alakítják az aminosavak közötti kölcsönhatások a fehérje végső formába tekeredését, ajánlom figyelmedbe a fehérjeszerkezet sorrendjéről szóló videót.

Szeretnél részt venni a beszélgetésben?

Még nincs hozzászólás.
Tudsz angolul? Kattints ide, ha meg szeretnéd nézni, milyen beszélgetések folynak a Khan Academy angol nyelvű oldalán.